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SDS-PAGE)도 역시 유용한 전기영동법의 한 가지이다. 이 방법은 특히 단백질이 단위체인지 아닌면 중합체인지를 결정할 때와, 소중합체를 구성하는 소단위체들의 수와 크기를 결정할 때 유용하게 사용한다. SDS-PAGE는 중성 pH에서 황산도데실나트륨(SDS)과 ?-메르캅토에탄올이 전재하는 조건에서 수행된다.
4페이지 | 0원 | 2004.05.19
SDS-PAGE상, α가 39 45kDa(Gsα에는 52kDa의 분자량을 가진 것도 알려져 있다), β가 35 36kDa, γ가 8 10kDa이다(그림2). 이 중 α subunit에 GDP, GTP등의 guanine nucleotide를 결합하는 활성, 및 결합했던 GTP를 GDP로 수해하는 GTPase활성이 있다. 증폭제와 공역한다는 점에서 각각의 G단백질의 특이성은 이 α subunit에 의해 결정되
6페이지 | 0원 | 2004.05.19
SDS-PAGE loading buffer와 혼합한 후 100 ℃에서 약 2분간 가열한 다음, 얼음 속에서 5분간 식힌 후 겔에 건다.3) 전기영동은 1 X SDS-PAGE 완충액으로 처음에는 100volts(20mA)정도에서 시작하여 염료가 Separating겔 속으로 들어갈 때 까지 계속하고, 다음 200volts(40mA)정도로 증가시켜 2-3시간 정도 전기영동한다.4) 흡착지
0페이지 | 0원 | 2004.05.19
SDS-PAGE상, α가 39 45kDa(Gsα에는 52kDa의 분자량을 가진 것도 알려져 있다), β가 35 36kDa, γ가 8 10kDa이다(그림2). 이 중 α subunit에 GDP, GTP등의 guanine nucleotide를 결합하는 활성, 및 결합했던 GTP를 GDP로 수해하는 GTPase활성이 있다. 증폭제와 공역한다는 점에서 각각의 G단백질의 특이성은 이 α subunit에 의해 결정되
6페이지 | 0원 | 2004.05.17
SDS-PAGE를 해 본 결과 major band가 12kDa으로 계산되어 졌다. 따라서 major band는 두 개의 소 단위체로 이루어져 있음을 알수있었다. 그러나 major peak에 대한 정제는 행하지 않았다. 이들 각각의 peak에 대한 활성이 SDS-PAGE gel slices로부터 얻은 profile과 일치하였다. b. fibrinolytic protease의 안정성Crude extract와 정제
8페이지 | 600원 | 2004.01.01