빌리루빈 Bilirubin 관련 질병

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목차: 1. Heme
1) 기능
2) Heme 합성
3) 동식물 합성에서의 차이점
4) Porphyria

2. 빌리루빈
1) 빌리루빈 대사과정
2) 뇨 빌리루빈 수치

2. 황달
1) 빌리루빈이 체내에서 필요 이상으로 과다하게 생성되거나,
2) 생성된 빌리루빈이 몸 밖으로 제대로 배출되지 못하기 때문이다.

Reference

본문내용: Ⅲ. Bilirubin 관련 질병

1. Heme
포르피린과 Ⅱ가철의 착염(프로토헴). 글로빈과결합하여 4합체를 형성하여 헤모글로빈이 된다. 헴의 생합성은 주로 골수적아구와 간세포에서 일어나는데, 골수는 간에 비하면 약 6배나 생산량이 많아 헤모글로빈 생산에 이용한다. 간에 생산된 헴은 주로 시토크롬P450의 생산에 이용되거나 또는 미토콘드리아의 시토크롬류, 카탈라아제, 과산화효소, 트립토판 피로라아제 등의 헴단백질 생산에 이용된다.
1) 기능
Hemoproteins은 의 교통 등 다양한 생물학적 기능이 원자의 가스, 화학 촉매 , 원자 가스 감지 및 전자 전달한다. 헴 철은 전자 전송 또는 산화 환원 화학 동안 소스 또는 전자의 싱크 역할을 한다. 에서 퍼 옥시 데이즈의 반응, 포르피린의 분자는 전자 소스 역할을 한다. 운송 또는 원자 가스의 검출에서, 가스는 헴 철에 바인딩 한다. 원자 가스의 검출 동안 가스의 바인딩 리간드 헴 철에는 주변 단백질의 conformational 변화를 유도한다.
Hemoproteins는 단백질 매트릭스 내에서 헴의 macrocycle의 환경을 수정하여 놀라운 기능의 다양성을 얻을 수 있다.

2) Heme 합성
합성에서 가장 중요한 단계는 succinyl-CoA과 glycine이 반응하여 delta-aminolevullinate를 합성하는 과정이다.

①Succnyl-CoA
Succinyl-CoA는 TCA회로에서 생성되는 화합물 중 하나이다. TCA회로는 미토콘드리아 기질에서 일어나는 과정이다. succinyl-CoA는 미토콘드리아 기질 외에서는 잘 보이지 않는데 이런 점을 미루어 보아 왜 헴 합성의 과정이 미토콘드리아에서 일어나야하는 지를 알 수 있다.

②Glycine
Glycine은 가장 간단한 아미노산의 중 하나이며 아미노산 중에서 비대칭 탄소원자를 가지지 않는 유일한 것으로, 광학이성질체는 없다. 동물성 단백질에 다량 함유되어 있으며 생체 내 에너지대사, 해독작용을 한다.

③Pathway
1) Glycine과 succinyl CoA가 축합해서 delta-aminolevulinate이 형성된다.
2) 한 분자의 헴 합성에는 총 여덟 분자의 delta-aminolevulinate이 필요한데 그 이유는 두 분자의 delta-aminolevulinate이 축합하면 porphobilinogen이 형성된다.
3) 그리고 또 네 분자의 porphobilinogen이 탈 아미노화효소에 의해 촉진되면서 머리와 꼬리가 축합하여 네 분자가 줄줄이 이어진 선형의 hydroxymethylbliane을 생성하기 때문이다.
4) 그 다음 hydroxymethylbliane이 tetrapyrrole고리형태를 이루면서 곁사슬이 비대칭적으로 배열하고있는 uroporphyrinogenⅢ를 만든다. 물질이 tetrapyrrole형태의 고리를 이루면서 포르피린의 골격으로 점점 가까워지고 있는 걸 알 수 있다.
5) 이제 그 다음의 반응들은 곁사슬을 변형시키고 포르피린 고리의 포화도를 변경시키는 것인데 uroporphyrinogenⅢ의 아세트산 곁사슬에서 카르복실기 4개를 제거하고 대신 메틸기 4개를 붙임으로써 coproporphyrinogenⅢ가 형성된다.
6) 그리고 포르피린 고리를 불포화시키고 프로피온산 곁사슬들 중 두 개를 비닐기로 전환하면 protoporphyrinogenⅣ가 생성된다.
7) 산소 한 분자와 같이 반응하고 물 두 분자가 빠지면서 tetrapyrrole고리 가운데 부분과 원소사이의 결합이 부분적으로 바뀌면서 protoporphyrinⅣ이란 물질로 합성된다.

8) 그 다음에 드디어 철과 *킬레이트화 반응이 일어나면 heme이 만들어진다.

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