[생물] 아미노산의 종류와 특성

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2007.03.26 / 2019.12.24
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목차: 1. 아미노산이란

2. 아미노산의 종류

3. 필수 아미노산

4. 아미노산의 구조

5. 펩티드결합

6. 아미노산 대사이상에 따른 증상

본문내용: 1. 아미노산이란
단백질을 완전히 가수분해하면 암모니아와 유리 아미노산이 생성되는데, 아미노산은 모든 생명현상을 관장하고 있는 단백질의 기본 구성단위이다.
단백질에서 분리된 아미노산은 대개 아미노기와 카르복시기가 같은 탄소원자에 결합하여 R-CHNH2-COOH의 일반식으로 나타낼 수 있는 α-아미노산이다.
(R는 지방족 ·방향족 ·헤테로 고리의 치환기를 나타낸다).
처음 발견된 아미노산은 아스파라긴으로 1806년 프랑스의 과학자 보클 랭과 로비케가 아스파라거스의 싹에서 새로운 결정을 분리시켜, 이것을 아스파라긴이라고 명명하였다.
단백질의 가수분해물에서 처음으로 아미노산을 분리시킨 사람은 브라코노이다.
그는 1820년 아교 ·고기 ·양털 등을 황산으로 분해하여, 아교로부터는 글리신을, 고기와 양털로 부터는 류신을 단리시켰다.
그 후, 1935년 W.C.로즈의 트레오닌 발견에 이르기까지 약 100년에 걸쳐 22종의 주요 아미노산이 발견되었다.
이 밖에 자연계로부터는 펩티드와 특수한 단백질의 구성성분으로서 각종 아미노산이 발견됨으로써 그 수는 약 80종 이상에 이르고 있다.
2. 아미노산의 종류
글루타민
Glu(NH2)로 약기한다. 1883년 E.슐체와 E.보스하르트가 사탕무의 즙액에서 발견하였다. 분자식은 C6O3H10N2, 녹는점 184～185 ℃의 바늘 모양의 결정이다. 식물의 발아종자(호박 ․해바라기 등) 내에 축적된다. 포유류 혈액 속의 아미노산의 주성분으로, 동식물의 단백질 속에 존재한다. 사탕무의 즙에서 분리시키거나 또는 L-글루탐산--히드라지드의 접촉환원에 의해서 생기며, 단백질의 가수분해로는 생기지 않는다. 단백질을 구성하는 아미산의 하나로, 생체 내에서는 암모니아의 저장역할을 한다. 또, 핵산의 퓨린 핵 생성에 관여하고, 페닐아세트산과 결합하여 해독한다. 신장이나 기타 조직 내에서 글루탐산과 암모니아로부터 합성된다.
글리신
글리코콜(glycocoll) 또는 아미노아세트산이라고도 한다. 시성식 NH2 CH2 COOH. 단백질의 가수분해물에서 최초로 추출된 비필수아미노산이다. 무색의 주상결정으로, 232～236℃에서 거품을 내며 분해된다. 물에는 녹으나, 알코올 ․에테르 등의 유기용매에는 거의 녹지 않는다. 아미노산 중에서 비대칭 탄소원자를 가지지 않는 유일한 것으로, 광학이성질체는 없다. 1820년 H.브라코노(1780～1855)가 처음으로 콜라겐(col1agen)에서 추출했으며, 감미가 있어 글리코콜이라고 하였다. 일반적으로 식물성 단백질에는 거의 함유되어 있지 않으나, 동물성 단백질에는 다량으로 함유되어 있다. 예를 들면, 견사(絹絲) 피브로인에는 40.7%, 젤라틴에는 25.5%가 함유되어 있다. 또, 옥시토신이나 바소프레신 등의 호르몬, 글루타티온 등 단백질의 각 구성성분이기도 하다. 동물체 내에서는 세린과의 상호전환 반응에 의해 합성되며, 글리옥실산에 글루탐산 또는 글루타민이 아미노기 공급원이 되어 글루신을 생성한다. 또, 생체내 대사에도 중요한 역할을 하는데, 핵산의 염기성분인 퓨린, 에너지 대사에 관여하는 크레아틴을 비롯하여 혈색소 ․엽록소 ․비타민 B12의 포르피린 합성 등에도 관여한다. 또, 생체 내에서 생긴 유독한 벤조산과 결합하여 마뇨산(馬尿酸:히푸르산)을 만들어 해독작용을 한다.
류신

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