실험보고서 - 단백질의 전기영동

전기영동의 진행 상황을 알 수 있다.2-mercaptoethanol: S-S bond는 끓여도 잘 끊어지지 않기 때문에 sulfide bond를 끊어주기 위한 역할이다.SDS : 단백질을 denature하여 각각의 polypeptide로 분해하는 역할을 한다. Boiling의 이유: 단백질 혼합물이 100℃ 내외에서 SDS와 함께 가열되면 SDS가 polypeptide backbone을 둘러싸게 되어 negative charge를 부여한다. 이를 통해 각각의 polypeptide는 charge가 negative하게 통일되고, 이로 인해 electrophoresis동안 단백질이 charge에 관계없이 크기에

실험결과2주차 Amp+, Amp-결과이다 콜로니의 개수가 현저하게 차이가 난다.전기영동 실험 결과.6. 논의하기- 젤 전기 영동단백질이나 핵산과 같은 고분자 물질을 전기적 전하나 크기에 의해 전기장을 띤 젤에서 이동 분리시켜 물리적으로 분리하는 방법이다. 유리판 사이에 젤이 들어 있는 납작한 직사각형 판의 한 끝에 홈을 만들고 이 홈에 DNA 샘플을 넣는다. 여기에 전극을 걸어주면 DNA는 인산기로 인해 음전하를 가지므로 양극으로 이

전기영동법은 아미노산, 뉴클레오티드, 단백질 등과 같은 전기적으로 대전된 물질들을 분리하거나 분석하는 데 매우 효과적이다. 따라서 이번 실험에서도 대장균에서 추출해낸 DNA를 전기영동 법으로 분리시켜 봄으로써 대장균의 DNA를 관찰해 볼 수 있다.3. Materials & Methods1)Materials①대장균: 실험에 사용되는 재재로써 그 DNA를 추출해 관찰해 본다. ② 유리막대: 분리해낸 대장균의 DNA를 감아올리는 데 쓰인다. ③10% SDS(sodium dodecyl sulfate): 대장균의 세포

단백질을 만들어 분자량(일차구조 또는 아미노산 수)의 크기에 따라 분리할 수 있게 된다. SDS가 단백질에 붙는 비율은 대략 1.4g SDS에 1.0g 단백질이다. 물론 그 범위는 1.1-2.2g SDS/g protein의 비율로 나타날 수 있다. 이 비율은 대략 전체 질량에 비례한다. 대부분 단백질은 이에 따라 오직 단백질의 사이즈만 겔 내 이동거리와 관련되어 겔 속을 움직이게 된다. Tracking dye가 단백질 solution에 첨가되어 실험에서 전기영동 시에 단백질의 이동을 구분할 수 있게 된

전기영동에 대한 principle은 첫 날 했던 것과 동일하다.) 에서 보는 바와 같이 BAFF upstream (sense) & downstream (antisense)는 왼쪽, β-actin은 오른쪽인데 β-actin쪽은 다른 조와 마찬가지로 뚜렷하게 단백질 band를 드러냈고 뿐만 아니라 다른 조와 비교해서 그 윤곽이 더욱 선명했다. 하지만 BAFF는 모든 조에서 electrophoresis 통해 agarose gel 그 어디에도 나타나지 않았다.4. Overall Observations4.1. Result그날 그날의 실험에서 매일 result를 얻는 것이 아니었다. 특히 4번째날의