[생화학개론] 단백질의 특성

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목차: I. Protein : The Physical Structure of Protein Molecules [Chapter 4]

II. Macromolecular Interactions and the Structure of Complex Aggregates [Chapter 5]

본문내용: Protein

Two Major Functions

1) as enzymes

2) as a structural role for the cell

About polypeptide folding and various configurations protein adopt

How several polypeptides associate to form a large unit

The formation and structure of enzyme-substrate complexes and antibodies,
and the models put forth to represent them

1. Peptide bond는 부분적으로 이중결합의 성격을 가지고 있으므로(그림 4-2a),
평면적이며 유동적이지 못하다. 다만 회전이 일어날경우에는 항상 alpha carbon
양쪾에서만 꼬임현상이 일어난다

2. The side chains of the amino acids can not overlap.

같은 charge의 side chain은 서로 떨어지려 하므로, 같은 전하들은
peptide펼침의 원인이 된다.

이러한 기본적인 peptide의 성질에 여러가지 요인이 부가되어 단백질의 folding
이 일어난다

1. 극성의 아미노산은 단백질의 바깥쪽에 위치한다.
즉, 물과 가까운쪽에 위치 (hydrophilic; 친수성)
  2. 비극성의 아미노산은 단백질의 안쪽에 위치한다,
즉 물과 멀어지는 위치 (hydrophobic ;소수성)
  3. COO-의 O-와 NH+의 H+사이에서 일어나는
hydrogen bond (그림 4.4)
  4. Cys-Cys간에 일어나는 disulfide bond (그림 4.3)
  5. 이온화결합, 반데르발스결합 등의 관여 (그림2.10

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